Фосфоенолпируват

Фосфоенолпируват ббразуется из пирувата через оксалоацетат

При гликолизе глю превращается в пируват, при глюконеогенезе пируват превращается в глюкозу. Глюконеогенез это не обращение гликолиза, т.к. в гликолизе есть 3 необратимые стадии, катализируемые гексокиназой, фосфофруктокиназой и пируваткиназой.

В процессе глюконеогенеза глюкоза синтезируется из лактата, пирувата, глицерола, и большинства аминокислот, из промежуточных продуктов цикла лимонной кислоты.

Требующие затраты энергии биосинтетические процессы обязательно сопряжены с поставляющем энергию расщеплением АТФ, вследствие чего весь процесс в целом является практически необратимым, точно также как в целом необратим катаболизм. Таким образом, общее количество АТФ (или НАДН), используемое на данном биосинтетическом пути, всегда превосходит то минимальное количество свободной энергии, которое требуется для превращения предшественника в биосинтетический продукт.

Пути биосинтеза и пути расщепления тех или иных биомолекул, как правило, не идентичны. Эти пути могут включать какую-нибудь общую обратимую реакцию или даже несколько таких реакций, но у них всегда имеется хотя бы одна ферментативная стадия, по которым они различаются.

Организационные принципы биосинтеза.

2. Биосинтетические пути и соответствующие им катаболические пути контролируется разными регуляторными ферментами. Обычно регуляция соответствующих биосинтетических и катаболитических путей осуществляется координированным образом, реципрокно, так что стимулирование биосинтетического пути сопровождается подавлением катаболитического пути и наоборот. Кроме того, биосинтетические пути регулируются обычно на одном из первых этапов. Это избавляет клетку от непроизводительных трат: она не расходует предшественники на синтез тех промежуточных продуктов, которые ей не понадобятся.

Центральным биосинтетическим путем является образование глюкозы из неуглеводных предшественников. У всех высших животных и человека биосинтез глюкозы абсолютно необходимый процесс. Глюкоза крови служит единственным или главным источником энергии для нервной системы (в том числе и для мозга), а также для почек, семенников, эритроцитов и для всех тканей эмбриона. У человека один только мозг потребляет 120 г глюкозы в сутки.

Образование глюкозы из неуглеводных предшественников называется глюконеогенезом (образование нового сахара).

Глюконеогенез протекает в печени и значительно менее интенсивно – корковом веществе почек.

Пути глюконеогенеза обходят эти 3 необратимые реакции гликолиза при помощи следующих новых этапов:

Первый этап в обходной последовательности реакций катализируется митохондриальной пируваткарбоксилазой. Этот биотинзависимый фермент катализирует образование оксалоацетата из пирувата:

Пируват + СО2 +АТФ оксалоацетат+АДФ+Рн

Пируваткарбоксилаза – регуляторный фермент; в отсутствии ацетил-КоА который служит для нее положительным регулятором, она почти полностью лишена активности.

Оксалоацетат, образующийся в митохондриях из пирувата обратомо восстанавливается за счет НАДН с образованием малата:

Митох. НАДН+Н + + Оксалоацетат НАД+малат

Малат из митохондрий поступает в цитозоль. В цитозоле малат под действием цитозольной НАД-зависимой малатдегидрогеназы превращается в оксалоацетат:

Цитозоль Малат + НАД + Оксалоацетат+ НАДН+Н +

Дальше оксалоацетат под действием фосфоенолпируваткарбоксикиназы превращается в фосфоенолпируват:

Донором фосфата в этой реакции служит ГТФ – гуанозинтрифосфат.

2. Вторая реакция гликолиза, которая не может использоваться для глюконеогенеза – это реакция фосфорилирования фру-6-ф, катализируемая фосфофруктокиназой.

5.189.137.82 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам.

ФОСФОЕНОЛПИРУВАТ-КАРБОКСИКИНАЗА

ФОСФОЕНОЛПИРУВАТ-КАРБОКСИКИНАЗА [ГТФ-оксалоацетат-карбоксилаза (трансфосфорилирующая)], фермент класса лиаз. катализирующий ключевую стадию глюко-неогенеза- образование фосфоенолпирувата из оксалоаце-тата:

Фосфоенолпируват

(ГТФ — гуанозинтрифосфат, ГДФ — гуанозиндифосфат)

Молекула цитоплазматич. фосфоенолпируват-карбоксикиназа печени крысы — мономер с мол. м. 74 тыс. Оптим. каталитич. активность при рН 6,9-9,0 требует присутствия Mg 2+. В присут. ионов переходных металлов (Fe 2+. Mn 2+. Co 2+ ) активность увеличивается; активация происходит под действием белка-активатора (ферроактиватор, мол. м. 82-126 тыс.). Последний состоит из одинаковых субъединиц с мол. м. 23,6 тыс. Специфич. ингибитор фосфоенолпируват-карбоксикиназы- хинолиновая к-та — один из продуктов распада в тканях триптофана .

Чрезвычайно широкая распространенность фосфоенолпируват-карбоксикиназы в тканях животных, растений и микроорганизмов определяется ключевой ролью фермента в образовании глюкозы из физиол. предшественника — пировиноградной к-ты. Количество фермента в тканях млекопитающих регулируется гормонами. глюкагон увеличивает синтез фосфоенолпируват-карбоксикиназы, а инсулин — снижает.

Лит. Tilghman S.M. Hanson R.W. Ballard F.J. в кн. GIu-coneogenesis: its regulation in mammalian species, N. Y. 1976, p. 47-&1; B en-tle L. A. Lardy H. A. «J. Biol. Chem.», 1977, v. 252, № 4, p. 1431-40.

Фосфоенолпируват

Превращение пирувата в фосфоенолпируват

Обходной путь пируваткиназной реакции

Связь гликолиза и глюконеогенеза

Эффективность гликолиза и гликогенолиза.

Гликолиз стимулируется инсулином, повышающим количество молекул гексокиназы. фосфофруктокиназы. пируваткиназы .

В печени активность глюкокиназы регулируется гормонами: активацию вызывает инсулин и андрогены. подавляют ее активность глюкокортикоиды и эстрогены .

Для метаболической регуляции чувствительной является фосфофруктокиназа. Она активируется АМФ и собственным субстратом, ингибируется – АТФ, лимонной кислотой, жирными кислотами. Пируваткиназа активируется фруктозо-1,6-дифосфатом. Гексокиназа непеченочных клеток ингибируется продуктом собственной реакции –глюкозо-6-фосфатом.

1.Гликолиз: прирост 2 АТФ

2.Гликогенолиз: гликоген ————-глюкоза-1-фосфат, прямое присоединение Н3 РО4. а не за счет АТФ, т.е.

3.Спиртовое брожение: прирост 2 АТФ

2. 3 реакции необратимы и катализируются соответственно:

3. лактат поступает в кровь и далее в печень, образует глюкозу (глюконеогенез); пируват окисляется в аэробных условиях до углекислого газа и воды;

4. Н + от NADH (6 реакция) идет в реакцию 11 – окислительная оксидоредукция.

Большинство стадий глюконеогенеза представляет собой обращение реакций гликолиза. Только 3 реакции гликолиза (гексокиназная, фосфофруктокиназная и пируваткиназная) необратимы, поэтому в процессе глюконеогенеза на этих 3 этапах используются другие ферменты с получением обходных путей.

Первоначально пируват под влиянием пируваткарбоксилазы и при участии СО2 и АТФ карбоксилируется с образованием оксалоацетата:

Фосфоенолпируват

Затем оксалоацетат в результате декарбоксилирования и фосфорилирования под влиянием фермента фосфоенолпируваткарбоксилазы превращается в фосфоенолпируват. Донором фосфатного остатка в реакции служит гуанозинтрифосфат (ГТФ):

Фосфоенолпируват

5.189.137.82 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам.

Справочник химика 21

Фосфоенолпируват

 9ensp;9ensp;9ensp;Превращение 2-фосфоглицерата в фосфоенолпируват является второй реакцией гликолиза, в результате которой образуется соединение с макроэргической связью  [c.53]

 9ensp;9ensp;9ensp;Фосфоенолпируват + Эритрозо-4-фосфат  [c.48]

 9ensp;9ensp;9ensp;Фосфофруктокиназа — один из ключевых ферментов. регулирующих процесс гликолиза в целом. Активной формой фермента является тетрамер. состоящий из 4 субъединиц с молекулярной массой 83 000 Да каждая. В зависимости от условий тетрамеры могут превращаться в высокополимерные агрегаты или диссоциировать на неактивные димеры и мономеры. Фосфофруктокиназа является аллостерическим ферментом. К числу аллостерических эффекторов относятся субстраты (АТФ, фруктозо-6-фосфат) и продукты реакции (АДФ, фруктозо-1,6-дифосфат ), а также такие метаболиты, как АМФ, цАМФ. цитрат. фруктозо-2,6-дифосфат. фосфокреатин. 3-фосфоглицерат. 2-фосфо-глицерат. фосфоенолпируват, ионы МН4+, К+, неорганический фосфат и др. [c.238]

 9ensp;9ensp;9ensp;В клетки животных и бактерий активно транопортируются аминокислоты [38, 39]. У Е. oli существуют специфические системы переноса почти для каждой аминокислоты, а для некоторых аминокислот таких систем даже несколько. Обычно наряду с системой. для которой характерны высокое сродство к аминокислоте и способность перекачивать ее из областей с очень низкой концентрацией, существуют параллельно функционирующие системы с рецепторами, не обладающими столь высоким сродством к субстрату. Системы транспорта аминокислот. а также сахаров достаточно хорошо исследованы у бактерий [38, 45, 46]. В одной из таких систем, детально изученной с помощью химических и генетических методов. процесс проникновения различных сахаров (в том числе альдогексоз ) внутрь клетки сопряжен с распадом фосфоенолпирувата (табл. 3-5). Судя по всему, сахара при функционировании этой системы проходят через внутреннюю мембрану в виде фосфатных эфиров (групповая транслокация ) [46а, 46Ь]. В другой системе транспорт аминокислот и лактозы сопряжен с системой переноса электронов (гл. 10) в связанной с мембраной окислительно-восстановительной цепи. Считают, что эта система не зависит от синтеза АТР. [c.359]

 9ensp;9ensp;9ensp;Растворы готовят на бидистиллированной воде. Растворы ферментов, НАДН и фосфоенолпирувата до внесения в реакционную смесь хранят на льду. [c.270]

 9ensp;9ensp;9ensp;См. также Фосфоенолпируват Фосфоенолпируват 3/613, 617, 618, [c.738]

 9ensp;9ensp;9ensp;Наряду с другими ароматическими аминокислотами у микроорганизмов (подобно больщинству организмов) триптофан образуется из метаболитов углеводного обмена — эритрозо-4-фосфата и фосфоенолпирувата. [c.48]

 9ensp;9ensp;9ensp;Учитывая известные экспериментальные исследования активирования и ингибирования ферментов метаболитами, Термониа и Росс [194, 195] усовершенствовали схему реакции гидролиза, объединяющую фосфофрукто-киназную и пируваткиназную реакцию. Используя цифровой анализ кинетических уравнений, они подтвердили наличие колебаний концентраций фруктозо-6-фосфата, пирувата. фосфоенолпирувата, фруктозо-1,6-дифосфата и АОР. [c.124]

 9ensp;9ensp;9ensp;ИОГО продукта гликогенолиза в молочную кислоту. Фторид является ингибитором енолазы. осуществляющей превращение 2-фосфоглицери-новой кислоты в фосфоенолпируват, поэтому в его присутствии молоч -яая кислота образовываться не будет. [c.55]

 9ensp;9ensp;9ensp;Встречается и обратная ситуация, когда 5-образная кривая в присутствии аллостерического эффектора превращается в гиперболическую. Например, пируваткиназа скелетных мышц характеризуется кинетикой Михаэлиса. но в присутствии аллостерического ингибитора (фенилаланина) кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата становится 5-образной. при этом сродство фермента к субстрату (фосфоенолпирувату) уменьшается. Изменение кинетических свойств под действием аллостерических эффекторов обусловлено конформационной перестройкой молекулы белка. С помощью сшивающих реагентов или каких-либо других воздействий на структуру белка можно наблюдать потерю чувствительности фермента к аллосте-рическим эффекторам. Для выявления аллостерических свойств иногда необходимо изменить условия определения активности сместить pH реакционной среды в кислую или щелочную область от рН-оптимума или исследовать влияние эффектора при ненасыщенной концентрации субстрата. [c.215]

 9ensp;9ensp;9ensp;Реакция протекает с выделением энергии (ЛС = —7,5 ккал/моль). В тканях млекопитающих известны три изозима пируваткиназы. каждый состоит из четырех идентичных субъединиц. Изозимы имеют молекулярную массу от 200 000 до 250 000 Да молекулярная масса субъединицы — от 50000 до 61 000 Да. Фермент характеризуется высокой специфичностью по отнощению к фосфоенолпирувату, менее специфичен к нуклеотидному субстрату. Пируваткиназа относится к группе аллостерических ферментов. Изозимы пируваткиназы отличаются своими регуляторными свойствами. Ферментативная реакция. катализируемая высокоочищенной пируваткиназой из скелетных [c.269]

 9ensp;9ensp;9ensp;Величины кажущихся констант Михаэлиса колеблются в зависимости от используемого буфера, pH, температуры и других условий. В трнс-НС1 буфере, pH 7,4, Кт для АДФ — 0,25 мМ, для фосфоенолпирувата — 0,048 мМ. [c.270]

 9ensp;9ensp;9ensp;Фосфоенолпируват — 24 мМ (трициклогексиламмониевая соль, или К-соль). Ад—Ва-соль фосфоенолпирувата переводят с помощью катионообменника типа Дауэкс -50 в К-соль (с. 43). [c.270]

 9ensp;9ensp;9ensp;Пируваткиназа принадлежит к группе ферментов гликолитиче-ской цепи и катализирует практически необратимую реакцию трансфосфорилирования между фосфоенолпируватом и Mg—АДФ с образованием пирувата и Mg—АТФ (с. 26&).9ensp;[c.333]

 9ensp;9ensp;9ensp;Состав реакционной среды объемом 3 мл 100 мМ трис-НС1 буфер, pH 7,5 фосфоенолпируват 0,8 мМ АДФ 3 мМ Mg l2 6 мМ КС1 100 мМ НАДН 0,1 мМ лактатдегидрогеназа 1 инт. ед. растворимая клеточная фракция 0,02—0,1 мл. Контрольная проба не содержит Mg—АДФ. Реакцию начинают добавлением фосфоенолпирувата. [c.334]

 9ensp;9ensp;9ensp;Исследуют зависимость скорости реакции от концентрации фосфоенолпирувата в диапазоне 2-10-5—2-10- М и от концентрации АДФ в диапазоне 5-10 5—5-10 М (при этом сохраняется соотношение АДФ Мд=1 2). Исследования проводят на свежевыделенном препа- [c.335]

 9ensp;9ensp;9ensp;Обратный процесс -биосинтез углеводов из жиров-для животных не характерен. У растений и микроорганизмов он протекает в глиоксилатном цикле. В последнем из образующегося в результате расщепления жирных к-т АцКоА синтезируется сукцинат. к-рый в результате р-ций окисления и декарбоксилирования превращ. в фосфоенолпируват. Далее из фосфоенолпирувата на амфиболич. участке пути гликолиза образуются углеводы. [c.315]

 9ensp;9ensp;9ensp;Более сложные механизмы регуляции О.в. обусловлены прямыми и обратными управляющими связями. Суть их состоит в воздействии метаболитов на интенсивность биохим. процессов, в к-рых они сами образуются или испытывают превращения. В О.в. регуляция активности ферментов часто осуществляется посредством аллостерич. взаимод. ферментов с субстратами или промежут. продуктами (см. Ферменты). Классич. пример подобной регуляции с отрицат. обратной связью -подавление изолейцином собств. биосинтеза в результате его аллостерич. взаимод. с ферментом треониндегидратаза. катализирующим начальную р-цию пути биосинтеза изолейцина. Пример положит, прямой связи -стимуляция синтеза фосфоенолпирувата в гликолизе предшествующими метаболитами фруктозо-1,6-дифосфатом. глюкозо-6-фосфатом и глицеральдегид -З-фос-фатом. Управляющие связи такого рода позволяют стаби- [c.317]

 9ensp;9ensp;9ensp;Биосинтез L-Ф. осуществляется из эритрозо-4-фосфата и фосфоенолпирувата через шикимовую, префеновую (см. Обмен веществ ) и фенилпировинофадную к-ты. [c.65]

Биоорганическая химия (1991) — [ c.265 ]

Биологическая химия (2002) — [ c.344 ]

Фосфоенолпируват

В спектрофотометрическую кювету ( объем 3 мл) вносят следующие компоненты реакции ( даны конечные концентрации): 50 мМ трис — HCl буфер, рН 7 4; 100 мМ КС1, 10 мМ MgCl2; 2 мМ АДФ; 0 8 мМ фосфоенолпируват ; 0 16 мМ НАДН; 5 ед / мл лактатдегидроге-назы. Смесь преинкубируют 2 — 3 мин, после чего реакцию начинают добавлением пируваткиназы. Регистрируют уменьшение оптической плотности при 340 нм.  [46]

В спектрофотометрическую кювету вносят следующие компоненты реакции ( указаны конечные концентрации): 50 мМ глицил-глициновый буфер, рН 8 0; 25 мМ креатин; 5 мМ АТФ; 10 мМ Mg ( CH3COO) 2; 0 1 мМ НАДН; 0 5 мМ фосфоенолпируват ; 0 2 — 1 мМ дитиотреитол, тшруваткиназу 0 4 ед / мл, лактатдегидоогепазу 0 4 ед / мл. Реакцию начинают добавлением креатинкиназы. Измеряют уменьшение оптической плотности НАДН при 340 нм.  [47]

Равновесие этой реакции здесь, как и в других системах, сильно сдвинуто в сторону малата; по-видимому, эта реакция играет здесь ту же роль, что и у беспозвоночных: она поддерживает концентрацию оксалоацетата на низком уровне и создает таким образом дополнительное препятствие для обращения реакции карбоксилирования фосфоенолпирувата.  [49]

GAPDH); Е3 — а-глицерофосфат-дегидрогеназа ( aGPDN); Е4 — фосфатглицераткиназа ( PGK); ES — пируваткиназа ( PVK); Ее — обобщенная АТРаза; Ij — фруктозо-б-фосфат ( F6P); 12 — смесь глицеральдегид-фосфата ( GAP), дигидроксиацетонфосфата ( DHAP) и фруктозе — 1 6-дифосфата ( FDP); 13 — 1 3-дифосфоглице-рат ( 1 3 — DPG); I4 — смесь фосфоенолпирувата ( PEP), 2-фосфоглицерата ( 2 — PG); и 3-фосфоглицерата ( 3 — PG); АЗ и АЗ — ADP и АТР соответственно.  [50]

Превращение фруктозе-1 6-бисфосфата во фруктозо-6 — фосфат. Фосфоенолпируват. образовавшийся из пирувата, в результате ряда обратимых реакций гликолиза превращается во фруктозе-1 6-бисфосфат. Далее следует фосфофруктокиназная реакция, которая необратима. Глюконеогенез идет в обход этой эндергонической реакции.  [51]

В митохондриях печени крыс, однако, обнаружен только один из этих ферментов — пиру-ваткарбоксилаза. Хотя фосфоенолпируват образуется в этом случае в результате тех же реакций, второй фермент, участвующий в его образовании, находится в цитозоле, окружающем митохондрии. Это значит, что щавелевоуксусная кислота, которая не может выйти из митохондрии, должна быть сначала переаминирована в аспарагиновую кислоту или восстановлена в яблочную кислоту.  [52]

Образование фосфоенолпирувата из пирувата. Синтез фосфоенолпирувата осуществляется в несколько этапов.  [53]

Михаэлиса значительно превышает те концентрации пирувата, которые обычно имеются в клетке; в) содержание самого фермента в печени, где происходит глюконеогенез, также очень невелико. Следовательно, образование фосфоенолпирувата из пирувата происходит в результате других метаболических реакций ( фиг.  [54]

В клетке эта реакция необратима. Таким образом, и фосфоенолпируват. и 3-фосфоглицероилфосфат, т.е. оба соединения, заключающие в себе значительную часть химической энергии, высвобождающейся при анаэробном расщеплении глюкозы, могут передавать существенную долю своей энергии молекулам ADP, что приводит к образованию АТР.  [56]

Мы видим, что на фосфорилирование одной молекулы пирувата до фосфоенол-пирувата ( на этот процесс в стандартных условиях расход энергии составляет 14 8 ккал / моль) затрачивается энергия двух высокоэнергетических фосфатных групп ( одной от АТР и одной от GTP), каждая из которых характеризуется величиной AG0 гидролиза — 7 3 ккал / моль. Между тем, когда фосфоенолпируват превращается в пируват в процессе гликолиза, из ADP синтезируется только одна молекула АТР. Хотя изменение стандартной свободной энергии AG0 суммарной реакции образования фосфоенол-пирувата составляет 0 2 ккал / моль, истинное изменение свободной энергии AG в условиях клетки выражается очень большой отрицательной величиной, около — 6 0 ккал; ясно, таким образом, что эта реакция практически необратима.  [57]

Имеются некоторые расхождения в мнениях по поводу кинетической схемы [6, 79], однако представляется вероятным ( главным образом на основании экспериментов со слабо диссоциирующим ионом Ni2 [80]), что тройной комплекс металл — фермент — АДФ может образовываться как при взаимодействии АДФ3 — с ЕМ, так и непосредственно из фермента и МАДФ — ( пути II и III на схеме в разд. Было также обнаружено, что только предварительная инкубация фермента с фосфоенолпируватом ( ФЕП), но не с МАДФ — приводит к увеличению скорости реакции. Последнее свидетельствует об определенной упорядоченности в последовательности связывания субстратов.  [58]

В группе архебактерий известны организмы с хемоорганогетеротрофным, хемолитоавтотрофным, хемолитогетеротрофным и фотогетеротрофным типом питания. Центральным метаболитом этого пути является ацетил — КоА, который через фосфоенолпируват превращается в 3 — ФГА и далее в молекулу фруктозо-6 — фосфата. Таким образом, у архебактерий, способных к автотрофии, фиксация С02 происходит по восстановительному пути карбоновых кислот в различных его модификациях. Ни в одном случае не обнаружено функционирование восстановительного пентозофосфатного цикла.  [59]

Общее содержание энергии в 2-фосфоглицерате и фосфоенолпирувате почти одинаково, однако отщепление молекулы воды от 2-фосфоглицерата вызывает перераспределение энергии внутри молекулы. Этим перераспределением и объясняется тот факт, что гидролитическое отщепление фосфатной группы от молекулы фосфоенолпирувата сопровождается гораздо большим снижением свободной энергии. Для проявления ее активности необходимы ионы Mg2, с которыми фермент образует комплекс, прежде чем присоединить субстрат.  [60]

Страницы:    9ensp;9ensp;1  9ensp;9ensp;2  9ensp;9ensp;3  9ensp;9ensp;4  9ensp;9ensp;5

Поделиться ссылкой:

Добавить комментарий

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *